当外液pH为某一pH值时，氨基酸处于兼性离子状态，氨基酸分子中少数解离的，所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，即氨基酸净电荷为0。氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 蛋白质的化学修饰：
是指在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。 凯氏定氮法
每克氮相当于6.25克蛋白质。蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数*6.25. 蛋白质的一级结构（化学结构）
在一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键 蛋白质
是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。
两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。 蛋白质的一级结构
是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。 蛋白质的一级结构（化学结构）
一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键 构型：
指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。如单糖的α—、β—构型，氨基酸的D—、L—构型。当从一种构型转换成另一种构型的时候，会牵涉及共价键的形成或破坏。 构象：
指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。一种构象变成另一种构象不涉及共价键的形成或破坏。 蛋白质的空间结构（构象、高级结构）
蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。 疏水键：
非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。蛋白质的二级结构
是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。氢键是稳定二级结构的主要作用力。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转(无规卷曲)。
α-螺旋
多肽链α-螺旋中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;
肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个酰胺基团的-co基与第四个酰胺基团的-NH基形成氢键。蛋白质分子几乎都为右手α-螺旋。
α-螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构。
。 α-螺旋中每个残基（Ca）的二面角f和y各自取同一数值，即f=-57°、 y=-48°
α-螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的a-螺旋几乎都是右手螺旋（也有例外） 。 α-螺旋都是由L-型氨基酸构成的（Gly除外）。
α-螺旋的形成及其稳定性与其氨基酸组成和顺序有关。α-螺旋折叠过程中存在协同性。 α-螺旋的书写形式为：3.613-螺旋
影响α-螺旋稳定的因素有：⑴ 极大的侧链基团（存在空间位阻）；⑵ 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）；
⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键）。
β-折叠
是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象
β-转角
是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为： ⑴ 主链骨架本身以大约180°回折; ⑵ 回折部分通常由四个氨基酸残基构成;
⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。 超二级结构
是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。在球蛋白中充当三级结构的构件。常见的有：αα、ββ、βαβ等。 结构域（domain）
在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。它的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。 蛋白质的三级结构
一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布 ，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。 球状蛋白三维结构的特征：
1.球状蛋白分子含多种二级结构元件； 2.球状蛋白三维结构具有明显的折叠层次； 3.球状蛋白分子是紧密的球状或椭球状实体；
4.球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面； 5.球状蛋白分子的表面有一个孔穴。 蛋白质的四级结构
就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。（具有独立的三级结构的多肽链的空间排布和相互作用。） 亚基(subunit)
就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。 维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。 分子病
指蛋白质分子中由于AA排列顺序与正常蛋白质不同而发生的一种遗传病(基因突变造成的)。 镰刀状细胞贫血病：
病人体内血红蛋白的含量乃至红细胞的量都较正常人少，且红细胞的形状为新月形，即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破而发生溶血；再者，发生镰变的细胞粘滞加大，易栓塞血管；由于流速较慢，输氧机能降低，使脏器官供血出现障碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。 别构蛋白
蛋白质分子中不止有一个配基的结合部位（活性部位），还有别的配基的结合部位（别构部位）。别构蛋白都有别构效应。 别构效应
蛋白质配基结合后改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。 别构蛋白的结构特点：都是寡聚蛋白质，有四级结构.
分子中每个亚基上都有活性部位，或者还有别构部位；某些蛋白质的活性部位和别构部位分属不同的亚基。
不同亚基各部位之间存在相互作用，部位之间的影响是通过构象变化传递的. 同促效应
不同亚基之间发生作用的部位是相同的，如都是活性部位，则产生同促效应. 氧亲和力：
指血红蛋白对于氧的结合牢固程度。（在一定氧分压下，氧亲和力越高，即氧结合越牢固。相反，氧亲和力越低，组织就能得到更多的氧供应） H+、CO2的影响：
1914年，C.Bohr发现，高浓度的H+和CO2促使氧合血红蛋白分子释放O2，而高浓度的O2促使脱氧血红蛋白分子释放H+和CO2。——血红蛋白对O2、 H+和CO2结合的这种相互关系叫波耳效应。 抗体（antibody）
就是免疫球蛋白，是一类血浆糖蛋白。脊椎动物在遭遇一类异己物质如：多糖、核酸和蛋白质等被称为抗原（antigen）的物质侵入时，自身便产生抗体，这即为免疫反应 半抗原：
某些低分子量物质可以与抗体结合，但本身并不能刺激抗体产生，当它们与大分子物质结合后也能刺激抗体产生，这些小分子物质被称为半抗原。
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。 蛋白质的变性
在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变.
变性蛋白质的性质改变：① 物理性质：旋光性改变，溶解度下降，沉降率升高，粘度升高，光吸收度增加等；
② 化学性质：官能团反应性增加，易被蛋白酶水解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失，抗原性改变。
蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。
加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固。因此，凡凝固的蛋白质一定发生变性。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。盐析沉淀蛋白质时，通常不会引起蛋白质的变性。
带电粒子在电场中移动的现象称为电泳。
生物活性肽：生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。酶（enzyme）
是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质绝大部分是蛋白质。
核酶1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA——ribozyme（核酶）由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物或金属离子称为辅酶。
在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物或金属离子称为辅基。结构专一性 绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性 相对专一性：有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。包括族专一性和键专一性。
立体异构专一性旋光异构专一性：能专一性地与手性底物结合并催化。
几何异构专一性：选择性催化某种几何异构体底物的反应。 酶（活力）单位：
在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（U/g，U/ml）活性部位： 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。酶的活性部位的特点：（1）在酶分子的总体积中只占相当小的部分。 （2）酶的活性部位是一个三维实体
（3）酶的活性部位与底物的形状并不是正好互补 （4）酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内 （5）底物通过次级健结合到酶上 酶的活性中心
是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。酶的活性中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位。
结合部位（ Binding site）酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。 催化部位（ catalytic site ）
酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。 必需基团
酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。非必需基团：
有的酶温和水解掉几个AA残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团。 邻近效应：
在酶促反应中，由于酶和底物分子结合形成中间复合物以后，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应。定向效应：
由于酶和底物分子结合形成中间复合物以后，酶的催化基团和底物的反应基团正确定向排列产生使酶促反应易于进行的效应叫做定向效应。 限速酶或关键酶
可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。 别构调节某些代谢物能与别构酶分子上的别构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性，这种调节作用就称为别构调节(allosteric regulation)。 变构酶。
具有变构调节作用的酶就称为变构酶。 变构剂（效应物）
凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂（效应物）。
变构酶的协同效应当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。 正(负)协同效应
如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲和力增加，则称为正协同效应；反之，则称为负协同效应。 同(异)促协同效应
如果调节物是底物则称为同促协同效应。如果调节物是底物以外的其他代谢物则称为异促协同效应。 可逆共价修饰调节。
酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生可逆共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为可逆共价修饰调节。
酶原处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。
酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。 酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。
这个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。为不可逆的过程。酶原激活的机制为：
酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。
同工酶在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。 脱氧核糖核酸（DNA）
98%在细胞核内，与蛋白质构成核蛋白，为遗传信息的物质基础。 核糖核酸（RNA）
主要在细胞质中（90%），参与蛋白质生物合成，主要可分为：
信使RNA(mRNA)：直接模板；转运RNA(tRNA)：转运氨基酸的工具； 核蛋白体RNA(rRNA)：与蛋白质构成核蛋白体；
DNA分子主要由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。 DNA的一级结构
就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。 RNA分子主要由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。 RNA的一级结构
就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。 B型双螺旋DNA的结构特点：1. 为右手反平行双螺旋；
2. 主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；
3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；
4. 螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；
5. 螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm ，每10个核苷酸形成一个螺旋 DNA的变性在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。
引起DNA变性的因素主要有：
① 高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。 DNA变性后的性质改变：
①增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象； ②旋光性下降； ③粘度降低；
④生物学功能丧失或改变。 DNA的变性温度：
加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。一般DNA的Tm值在70-85°C之间.Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。 DNA的复性
将热变性后的DNA溶液缓慢冷却，在低于变性温度约25～30℃的条件下保温一段时间（退火），则变性的两条单链DNA可以重新互补而形成原来的双螺旋结构并恢复原有的性质。将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。
核酸的分子杂交两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。
核酸杂交可以是DNA-DNA，也可以是DNA-RNA杂交。
不同来源的，具有大致相同互补碱基顺序的核酸片段称为同源顺序。 生物氧化物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。 生物氧化的特点
1.在体温、近于中性的含水环境中由酶催化。 2.能量逐步释放，部分存于ATP。
真核生物的电子传递和氧化磷酸化发生在线粒体内膜。 氧化磷酸化是细胞中最主要的ATP来源。 氧化-还原电势（E）
是物质对电子亲和力的量度（与氢参比）。负的E倾向于给出电子，为还原剂；正的E倾向于接受电子，为氧化剂。
对于生物系统，物质的标准氧化-还原电势（ E0’ ）是在标准状况下（pH=7）是测得的。 呼吸链
在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。
这些递氢体或递电子体往往以复合体的形式存在于线粒体内膜上。 电子传递链（呼吸链）主要由嵌在线粒体内膜的三个大的蛋白质复合体和两个小的载体组成。
三个大的蛋白质复合体：NADH脱氢酶（复合体I）、细胞色素bc1复合体（复合体Ⅲ）、细胞色素氧化酶（复合体IV）两个小的载体：泛醌（辅酶Q）、细胞色素C。作用是将大的蛋白质复合体连接起来。 氧化磷酸化在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。电子传递过程中偶联着ADP磷酸化的作用称为氧化磷酸化。
底物水平磷酸化
直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化。 氧化磷酸化作用是ATP的生成基于与电子传递相偶联的磷酸化作用。
底物水平磷酸化是指ATP的形成直接与一个代谢中间物上的磷酸基团转移相偶联的作用。 P/O比值每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O比值。
P/O比指当一对电子通过呼吸链传递到氧所产生的ATP的分子数。氧化磷酸化的偶联机制：目前公认的氧化磷酸化的偶联机制是1961年由Mitchell提出的化学渗透学说。这一学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上，当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔），从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差。这种形式的“势能”，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基团，并与ADP结合而合成ATP。
化学渗透假说氧化磷酸化作用的进行需有完整的线粒体内膜存在。
线粒体内膜对离子是不通透的。
在氧化过程中呼吸链将质子泵出膜外，电子是不能横越膜屏障的。 质子梯度是高能状态，是使ADP磷酸化为ATP的直接推动力。 线粒体的ATP生成系统 氧化磷酸化过程可概括如下：
NADH的氧化，其电子沿呼吸链传递，造成H+被3个H+泵，即NADH脱氢酶、细胞色素bc1复合体和细胞色素氧化酶从线粒体基质跨过线粒体内膜进入膜间隙。[因FADH2的再氧化通过泛醌，它的氧化产生的H+只能通过细胞色素bc1复合体和细胞色素氧化酶被泵出，因此由FADH2形成的ATP数比从NADH形成的少]。 H+泵出，在膜间隙产生一高的H+浓度，由此形成电化学质子梯度。质子又通过ATP合酶流回到线粒体基质，由此驱动ATP合成。 ATP合酶由质子动力驱动。质子动力是pH梯度和膜电势的总和。
经多年测定，每氧化1个NADH合成2.5个ATP分子，每氧化1个FADH2合成1.5个ATP分子。电子传递抑制剂的抑制剂：能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或毒物称为电子传递的抑制剂。
能够抑制第一位点的有安密妥、杀粉蝶菌素、鱼藤酮等； 能够抑制第二位点的有抗霉素A和二巯基丙醇；
能够抑制第三位点的有CO、H2S和CN-、叠氮化物（N3- ） 。 鱼藤酮和安密妥在NADH脱氢酶处抑制电子传递。 抗霉素A抑制电子在细胞色素bc1复合体处的传递。
氰化物（CN-）叠氮化物（N3-）和一氧化碳（CO）都抑制细胞色素氧化酶。 糖酵解 概述
糖酵解是发生在原核细胞和真核细胞的细胞质溶胶中的一组反应。
在无氧条件下，葡萄糖进行分解，形成2分子丙酮酸并提供能量，这一过程称为糖酵解作用。糖酵解的生理意义
1.在生物体内普遍存在， 在无氧和缺氧条件下都进行，是葡萄糖分解的共同代谢途径。提供能量。 2. 形成的中间产物，可作为合成其它物质的原料。柠檬酸循环
作用：柠檬酸循环又称TCA(三羧酸）循环，用于将葡萄糖酵解形成的丙酮酸氧化为CO2和H2O。这一循环是形成ATP的主要途径，也为许多生物合成途径生产前体。
场所：真核生物柠檬酸循环在线粒体内进行。原核生物在胞质溶胶中进行。
丙酮酸进入TCA循环的准备——形成乙酰CoA丙酮酸进入线粒体:丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成乙酰CoA。 柠檬酸循环的生物学意义
柠檬酸循环在需氧能量代谢中起中心作用。
柠檬酸循环是主要的分解代谢的方式也为许多合成代谢途径提供前体。这就是柠檬酸循环的双重作用。 ①是糖、脂、蛋白质三大物质分解供能的共同通路。
②是糖、脂、蛋白质三大物质互变的共同途径。线粒体外NADH的穿梭1.磷酸甘油穿梭系统： NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，只产生1.5分子ATP。2.苹果酸穿梭系统： 胞液中NADH+H+的一对氢原子经此穿梭系统带入一对氢原子可生成2.5分子ATP。 戊糖磷酸途径
戊糖磷酸途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。
该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。
整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。 磷酸戊糖途径的总反应式：
G-6-P + 12NADP+ + 7H2O → 6CO2 + 12NADPH + 12H+ + H3PO4
即六分子G-6-P可生成6分子CO2，4分子F-6-P，2分子3-磷酸甘油醛和12分子NADPH。 磷酸戊糖途径的生理意义是体内生成NADPH的主要代谢途径：
NADPH在体内主要用于：
⑴ 作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇，一些氨基酸。
⑵ 参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，这是体内唯一的一条能生成5-磷酸核糖的代谢途径。
磷酸戊糖途径是体内糖代谢与核苷酸及核酸代谢的交汇途径。 葡糖异生作用由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为葡糖异生(gluconeogenesis)。
葡糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。糖异生的生理意义1．在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。
2．回收乳酸分子中的能量：
葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori循环）。 3．维持酸碱平衡。 糖原（glycogen）
是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。
糖原分子的直链部分借α-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则是借α-1,6-糖苷键而形成分支。
糖原是一种无还原性的多糖。
糖原合成或分解时，其葡萄糖残基的添加或去除，均在其非还原端进行。 糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。 分支：
当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端6～7个葡萄糖残基组成的寡糖链由α-1,4-糖苷键转变为α-1,6-糖苷键，使糖原出现分支。 糖原合成的特点：1．必须以原有糖原分子作为引物；
2．合成反应在糖原的非还原端进行；
3．合成为一耗能过程，每增加一个葡萄糖残基，需消耗2个高能磷酸键（2分子ATP）； 4．其关键酶是糖原合酶，为一共价修饰酶； 5．需UTP参与（以UDP为载体）。
糖原分解的特点：1．水解反应在糖原的非还原端进行；
2．是一非耗能过程；
3．关键酶是糖原磷酸化酶，为一共价修饰酶，其辅酶是磷酸吡哆醛。从糖原的非还原端磷酸化分解为葡萄糖-1-磷酸 糖原合成与分解的生理意义1．贮存能量。
2．调节血糖浓度。
3．利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。 脂肪酸分解代谢 ：
脂肪酸的长链被氧化，最终产生能量的过程。 脂肪酸分解代谢的场所：
肝、肌肉组织最活跃（脑组织除外）
分类：根据氧化发生的碳原子的位置分：β-氧化、α-氧化、ω-氧化 脂肪酸β-氧化的特点：① β-氧化过程在线粒体基质内进行； ② β-氧化为一循环反应过程，反应不可逆； ③ 需要FAD，NAD，CoA为辅助因子；
④ 每循环一次，生成一分子FADH2，一分子NADH，一分子乙酰CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA。 酮体的生成及利用：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。
酮体的生成（1）部位：肝线粒体 （2）原料：乙酰CoA
（3）反应： 乙酰CoA缩合，再裂解出三种酮体物质。限速酶：HMG-CoA合成酶HMG-CoA：羟甲基戊二酰CoA酮体的利用：肝外组织－心、肾、脑、骨骼肌等（线粒体 ）
酮体生成及利用的生理意义：(1) 在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式； (2) 在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源。 酮体症：
人体酮体的生成与分解失去平衡，肝脏产生酮体过多，超过肝外组织氧化酮体的能力，使血液中酮体浓度过高的现象。脂肪酸的从头合成 1、部位：胞液
2、原料:乙酰CoA NADPH
3、 线粒体中乙酰CoA转入胞液，须经“ 柠檬酸－丙酮酸循环 ”
脂肪酸合成的直接产物是软脂酸。脂肪酸合成的特点：① 合成所需原料为乙酰CoA，直接生成的产物是软脂酸，合成一分子软脂酸，需七分子丙二酸单酰CoA和一分子乙酰CoA；
② 在胞液中进行，关键酶是乙酰CoA羧化酶；
③ 合成酶为FA合成酶系；④ 需NADPH作为供氢体。 氨的运输形式：主要是形成谷氨酰胺尿素的代谢尿素是哺乳动物蛋白质分解代谢最终无毒产物。
肝脏是合成尿素的主要器官。 尿素合成的途径称尿素循环。
尿素氮原子中的一个来源于氨，另一个由天冬氨酸转移而来，碳原子则来自CO2。鸟氨酸不是20种标准氨基酸组合中的氨基酸，在蛋白质中未见存在，它是这些氮和碳原子的载体。尿素的生成是耗能过程，每次循环消耗4个高能键
尿素循环的调节线粒体中的氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ是尿素循环的关键酶，被N-乙酰谷氨酸变构激活。
通过尿素循环中产生的延胡索酸与柠檬酸循环相连。
高血氨症。起因于缺乏尿素循环中的某种酶，导致血中氨水平升高。核苷酸的合成代谢体内的核苷酸可以氨基酸和某些小分子物质为原料，经一系列酶促反应从头合成，称为从头合成途径,也可利用细胞中自由存在的碱基和核苷合成核苷酸，一般称为补救合成途径。
从头合成途径是体内核苷酸合成的主要途径，大脑中次黄嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸的合成主要依赖于补救途径。 翻译
蛋白质的生物合成过程，就是将DNA传递给mRNA的遗传信息，再具体的解译为蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，这一过程被称为翻译。 翻译:
以RNA中mRNA为模板,按照其核苷酸顺序所组成的密码指导蛋白质的合成的过程. 原料：20种氨基酸条件：mRNA、tRNA、rRNA
ATP、GTP等供能物质 无机离子、有关的酶 蛋白因子等。
遗传密码：
指mRNA中的核苷酸排列序列与蛋白质中的氨基酸排列序列的关系。
mRNA中每三个相邻的核苷酸组成三联体，代表一个氨基酸的信息，此三联体就称为密码子或三联密码。共有64种不同的密码。
一个三联体密码（密码子）决定着一个氨基酸。
1.一个起始密码:AUG 并兼作蛋氨酸的密码.2.三个终止密码:UAA UGA UAG3.多数氨基酸拥有2-4个密码.原核生物中翻译概述
核糖体结合到mRNA分子上，从5’端向3’端阅读核苷酸序列，从N末端向C末端方向由氨基酸合成
相应的蛋白质。
所有氨基酸都共价结合到tRNA上形成氨酰tRNA，每个氨酰tRNA都有反密码子，与互补的mRNA上的密码子氢键结合，根据mRNA碱基序列使不同的氨基酸之间形成肽键。蛋白质合成存在三个阶段：起始、延伸、终止。起始：形成mRNA核糖体复合物，起始密码子结合起始tRNA（第一个氨酰tRNA ） 延伸：依次阅读密码子，多肽链在C端增加氨基酸而延长。终止：遇到终止密码子，因终止密码子无对应的氨酰tRNA。
tRNA是氨基酸的转运工具,能携带活化的氨基酸到核糖体. tRNA是三叶草形结构。氨基酸共价结合到tRNA3’端CCA序列的A残基上。
反密码tRNA反密码环中部的三个核苷酸构成三联体，可以识别mRNA上相应的密码，此三联体就称为反密码(anticoden)。肽链合成的起始阶段1.mRNA与小亚基结合
2.AUG与蛋氨酰-tRNA结合 3.大小亚基结合蛋白质合成的延伸 1.进位:氨基酰-tRNA进入受位;
2.转肽:形成肽键,在肽酰转移酶（转肽酶）作用下,给位与受位结合;3.移位:核糖体向3’端移动一个密码子的位置,空出受位,不断地进位、转肽、移位, 使肽链延长. 蛋白质合成的终止
核糖体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入受位。 1.识别：释放因子（RF）识别终止密码，进入核糖体的受位。
2.水解：RF使转肽酶变为水解酶，多肽链与tRNA之间的酯键被水解，多肽链释放。 3.解离：通过水解GTP，使核糖体与mRNA分离，tRNA、RF脱落，核糖体解离为大、小亚基。 肽链合成的终止阶段
1.出现终止密码并与终止因子结合; 2.肽键水解,多肽释放;
3.tRNA,mRNA,大小亚基解离.真核生物中的翻译：
基本过程与原核生物相同，只是涉及的成分更多，在个别步骤上存在一些差别。主要有
1.核糖体大小、组成不同，但各亚基的功能相似。
2.蛋白质合成的起始需要起始tRNA，这种氨酰tRNA称为Met-tRNAiMet，起始氨基酸不是甲酰甲硫氨酸，而是甲硫氨酸（不甲酰化）。
3.原核生物mRNA是多顺反子，起始密码子AUG5’端有一短段富含嘌呤（称SD序列）结合在小亚基上，标明AUG为起始密码子，使得多顺反子mRNA上的每个蛋白质都在正确的起始为开始翻译。真核生物中，mRNA是单顺反子，没有SD序列，小亚基结合到mRNA的帽子上。
4.真核生物比原核生物有更多的起始因子，并且有帽子结合蛋白。
在蛋白质生物合成过程中，常常由若干核蛋白体结合在同一mRNA分子上，同时进行翻译，但每两个相邻核蛋白之间存在一定的间隔，形成念球状结构。
由若干核蛋白体结合在一条mRNA上同时进行多肽链的翻译所形成的念球状结构称为多核蛋白体.多肽链合成后的加工修饰
一级结构的加工修饰：1．N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸，必须在多肽链折迭成一定的空间结构之前被切除。
① 去甲酰化：
甲酰化酶
甲酰蛋氨酸-肽 甲酸 + 蛋氨酸-肽 ② 去蛋氨酰基：
蛋氨酸氨基肽酶 蛋氨酰-肽 蛋氨酸 + 肽 2．氨基酸的修饰 由专一性的酶催化进行修饰，包括糖基化、羟基化、磷酸化、甲酰化等。 3．二硫
键的形成：由专一性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。 4．肽段的切除：由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除。 高级结构的形成：1．构象的形成：在分子伴侣、辅助酶的协助下，形成特定的空间构象。2．亚基的聚合。3．辅基的连接。 靶向输送：蛋白质合成后，定向地被输送到其执行功能的场所称为靶向输送。大多数情况下，被输送的蛋白质分子需穿过膜性结构，才能到达特定的地点。因此，在这些蛋白质分子的氨基端，一般都带有一段疏水的肽段，称为信号肽。
常见的信号肽由10~40个氨基酸残基组成，N端为带正电荷的氨基酸残基，中间为疏水的核心区，而C端由小分子氨基酸残基组成，可被信号肽酶识别并裂解。
分泌型蛋白质的定向输送，就是靠信号肽与胞浆中的信号肽识别体（SRP）识别并特异结合，然后再通过SRP与膜上的受体停泊蛋白（DP）识别并结合后，将所携带的蛋白质送出细胞。 操纵子：
是基因表达的协调单位，由调节基因、操纵基因及其所控制的一组功能上相关的结构基因所组成。操纵基因受调节基因产物的控制。
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